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Identifiant IdRef : 247235490Copier cet identifiant (PPN)
Notice de type Rameau

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Informations

Langue d'expression : Francais
Date de naissance :  2002
Note publique d''information : 
Lors des inflammations pulmonaires les macrophages libèrent des protéases à cystéine lysosomales (cathepsines) colocalisées avec leurs inhibiteurs circulants spécifiques (kininogènes, cystatines). Le déséquilibre protéases/anti-protéases au profit des enzymes favoriserait la destruction de la matrice extracellulaire et l'inflammation. En condition physiologique, les kinines (peptides proinflammatoires) sont libérées par les kallicréines à partir des kininogènes. Bien que les kallicréines perdent leur activité kininogénasique durant l'inflammation, la quantité de kinines resterait constante. L'analyse cinétique et les dosages immunochimiques in vitro montrent que parmi les cathepsines B, L, S et K seule la cathepsine L est une kininogénase potentielle. Par contre la cathepsine K est une kininase potentielle. Ces résultats suggèrent qu'en conditions inflammatoires les cathepsines pourraient participer à la régulation du métabolisme des kinines de façon alternative.

Note publique d''information : 
During lung inflammation macrophages release massive amounts of lysosomal cysteine proteases (cathepsins), which colocalize with their inhibitors (kininogens, cystatins). The protease/antiprotease balance appears to be tipped in favor of enhanced proteolysis, favoring the destruction of connective tissue in the lung parenchyma thus the inflammation. Kinins are proinflammatory vasoactive peptides, generated physiologically from kininogens by the kallikreins. Despite their loose of operate at inflammatory sites, local kinin production seems to be undisturbed, suggesting that alternative pathway(s) occur(s). We have therefore explored the ability of cathepsins B, L and K to participate in the production of kinins, using kininogens and peptides mimicking the insertion site of bradykinin on kininogens. Only cathepsin L generates kinins, as kininogenase. By contrast, cathepsin K release a specific kinin moiety from kinins as a potent kininase. These findings remains to be verified in vivo.

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