Étude cristallographique de la sulfite réductase, mise en évidence d'un module flavodoxine
désordonné
Notes
Note publique d'information :
LA NADPH-SULFITE REDUCTASE (SIR) D'ESCHERICHIA COLI CATALYSE LA REDUCTION A 6 ELECTRONS
DU SULFITE EN SULFURE, REACTION NECESSAIRE A LA BIOSYNTHESE DE LA L-CYSTEINE. SIR
EST UNE HEMOFLAVOPROTEINE DE STRUCTURE 8 4 DE 780 KDA, COMPOSEE DE QUATRE SOUS-UNITES
HEMOPROTEIQUES (SIR-HP) FIXANT CHACUNE UN CENTRE (4FE-4S) ET UN SIROHEME : SITE DE
LA REDUCTION. LES HUIT SOUS-UNITES FLAVOPROTEIQUES (SIR-FP) FIXENT CHACUNE DEUX GROUPEMENTS
PROSTHETIQUES (UN FAD, UN FMN), ET LE COFACTEUR (LE NADPH). SIR-FP EST DONC UNE PROTEINE
MODULAIRE QUI CONTIENT A LA FOIS UN FAD (DANS LE MODULE DE TYPE FERREDOXINE NADP +
REDUCTASE (FNR) ET UN FMN (DANS LE MODULE DE TYPE FLAVODOXINE). AU COURS DE CE TRAVAIL,
NOUS AVONS RESOLU LA STRUCTURE CRISTALLOGRAPHIQUE PAR LA METHODE DU REMPLACEMENT ISOMORPHE
MULTIPLE A UNE RESOLUTION DE 2.51 A, D'UNE FORME MONOMERIQUE RECOMBINANTE DE SIR-FP
APPELEE SIR-FP60. ELLE CONTIENT LES DEUX MODULES ET PAR CONSEQUENT GARDE LES PROPRIETES
CATALYTIQUES DE LA PROTEINE NATIVE. LE MODELE EST COMPOSE DE TROIS DOMAINES DIFFERENTS
: UN DOMAINE DE CONNEXION, ET LES DOMAINES DE FIXATION DU NADP + ET DU FAD QUI PRESENTENT
LES CARACTERISTIQUES STRUCTURALES DES FNR. TROIS AUTRES FORMES CRISTALLINES ONT ETE
RESOLUES. DANS TOUT LES CAS, LE MODULE DE TYPE FLAVODOXINE N-TERMINAL EST ABSENT DES
CARTES DE DENSITE ELECTRONIQUE, ALORS QUE LES EXPERIENCES DE SPECTROMETRIE DE MASSE,
DE SEQUENCAGE N-TERMINAL ET D'ACTIVITE, MENEES SUR DES CRISTAUX DISSOUS MONTRENT QUE
CE MODULE EST FONCTIONNEL DANS LA PROTEINE. LA FLEXIBILITE DU MODULE DE TYPE FLAVODOXINE
POURRAIT ETRE NECESSITE AU TRANSFERT DES ELECTRONS DU MODULE DE TYPE FNR A LA SOUS-UNITE
.