Identifiant pérenne de la notice : 247652679
Notice de type
Notice de regroupement
Note publique d'information : Des suspensions cellulaires de sycomore (acer pseudoplatanus l.) sécrètent de nombreuses
protéines, en particulier des hydrolases acides, dans le compartiment apoplastique.
Ces protéines extracellulaires sont glycosylées et présentent des glycanes n-liés
de type polymannosidique et/ou complexe. L'inhibition de la n-glycosylation par la
tunicamycine réduit de 84% a 98% l'accumulation des protéines néosynthétisées dans
le compartiment extracellulaire alors que la biosynthèse protéique n'est pas affectée.
Par contre, l'inhibition de la biosynthèse des glycanes complexes par la castanospermine
et la déoxymannojirimycine ne perturbe pas la sécrétion des glycoprotéines par les
cellules de sycomore. Ces résultats suggèrent que la maturation des glycanes complexes
n'est pas nécessaire pour l'adressage des protéines végétales vers le compartiment
extracellulaire. En revanche, la glycosylation joue probablement un rôle important
dans la stabilité des glycoprotéines sécrétées. Pour étudier de façon détaillée le
rôle de la glycosylation dans le transport et la stabilité des protéines végétales,
nous avons purifié une glycoprotéine excrétée par les cellules de sycomore, la laccase.
La préparation d'un immunosérum monospécifique anti-laccase a permis la caractérisation
de cette glycoprotéine. Nous disposons maintenant d'outils, de caractérisation, spécifiques
des glycanes complexes de la laccase (lectines et anticorps). Ces outils nous permettront
d'utiliser la structure des oligosaccharides n-liés a la laccase comme marqueur du
transport intracellulaire de cette enzyme
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Documentation
