Note publique d'information : Dans la cellule vivante, les microtubules interphasiques sont des structures dynamiques,
oscillant entre des phases d'assemblage et de désassemblage qui ressemblent à l'instabilité
dynamique de microtubules polymérisés in vitro à partir de préparations de tubuline.
Ainsi, les microtubules cytoplasmiques sont généralement considérés comme ayant les
mêmes propriétés que les microtubules in vitro. Dans cette thèse, nous montrons que
les microtubules cellulaires sont intrinsèquement stables, contrairement aux microtubules
in vitro. En l'absence de facteurs de régulation, les microtubules interphasiques
des fibroblastes résistent, dans leur grande majorité, à une dépolymérisation par
le froid, la dilution et le nocodazole. Dans les cellules d'origine épithéliale, les
microtubules, bien que labiles au froid, sont également stables à la dilution et au
nocodazole. Les propriétés dynamiques des microtubules cellulaires sont restaurées
en présence de facteurs de régulation calcium- et/ou atp-dépendants. Ces facteurs
comprennent une activité de fragmentation régulée par le calcium, et une activité
déstabilisante atp-dépendante dont le ou les effecteur(s) paraissent être des protéine-kinases
apparentées a p34#c#d#c#2. En effet, la protéine-kinase p34#c#d#c#2 déstabilise les
microtubules quand elle est appliquée sur des cellules lysées, tandis que les autres
kinases testées n'ont aucun effet. Ceci suggère que la kinase p34#c#d#c#2, ou une
kinase apparentée, pourrait phosphoryler des protéines associées aux microtubules,
inactivant ainsi leur activité stabilisante. Des analogues des protéines stop, protéines
responsables de la stabilité au froid des microtubules dans les tissus neuronaux,
semblent être les effecteurs de stabilisation des microtubules dans les fibroblastes.
L'ensemble de ces résultats montre que la dynamique des microtubules dans les cellules
est un phénomène contrôlé a deux niveaux: d'une part des protéines associées stabilisent
les microtubules, et d'autre part des effecteurs de la messagerie cellulaire contrôlent
l'activité stabilisante des protéines associées
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