Identifiant pérenne de la notice : 247838012
Notice de type
Notice de regroupement
Note publique d'information : Ces travaux de recherche ont pour but d'étudier les conditions permettant la synthèse
enzymatique de nouveaux tensioactifs à liaison amide en milieu organique faiblement
hydraté. L'intérêt de la synthèse de lipo-acides aminés réside dans la diversité des
applications potentielles (cosmétique, pharmaceutique et alimentaire). L'acylation
de la lysine est la réaction modèle qui a été considérée. Une étude préliminaire a
permis la mise au point des conditions d'identification et de quantification des composés
du milieu réactionnel, de vérifier la faisabilité de la réaction et d'étudier l' influence
de différents paramètres sur la synthèse de la NE-oléyllysine. Dans une seconde partie,
la caractérisation des propriétés physico-chimiques par spectrométrie I.R., en relation
notamment avec l'ionisation des substrats dans les différentes phases du milieu réactionnel,
a permis de confirmer l'existence d'un complexe salin entre la lysine et la forme
dissociée de l'acide oléique pour des pH alcalins. L'influence du rapport molaire
lysine/acide oléique sur la cinétique réactionnelle a également été mise en évidence.
Le mécanisme pour la formation de l'oléyllysine repose sur la formation du complexe
salin lysine-acide oléique, qui favorise la solubilisation de la fraction de lysine
libre pouvant réagir avec la fraction d'acide oléique libre. Par la suite, différentes
sources d'agents acylants ont été testées. Au cours de cette étude avec l'Estérase®
18700, les meilleurs résultats ont été obtenus avec l'huile de colza oléique en comparaison
avec l'acide oléique ou le Diester® oléique. Enfin, pour augmenter l'activité spécifique
d'acylation des préparations enzymatiques étudiées, deux méthodes d'immobilisations
ont été utilisées, soit en milieu aqueux soit par précipitation en milieu organique.
Ainsi, avec certains supports, cette activité d'acylation augmente. Les productions
spécifiques les plus importantes sont obtenues avec le couple enzyme-Célite® immobilisé
en milieux aqueux.
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