cx r22 2 45 247842710 http://www.idref.fr/247842710 20200708 20231215025554.000 0499 0499 Tr2 20200708afrey50 ba0 fre 639-2 2001 k fre 0 # # AFNOR Oeuvre Textuelle ba0yba0 Mode d'action de l'α-amylase pancréatique de porc. Inhinition par les cyclodextrines et par l'inhibiteur protéique de Phaseolus, α-AI, mise en évidence et caractérisation de sites secondaires ba0yba0y L'α-amylase pancréatique de porc (APP) catalyse l'hydrolyse des liaisons glycosidiques α-(1,4) internes dans les composants de l'amidon, du glycogène et des maltodextrines. La configuration α est conservée chez les produits ; l'APP appartient à la famille 13 des glycosyls hydrolases. La séquence peptidique et la structure 3-D à 2 Å de résolution sont connues. Le site actif de APP est localisé dans une faille et contient 5 sous-sites. Afin de mieux comprendre le mécanisme enzymatique, l'inhibition par des pseudosaccharides et des composants protéiques du type lectine a été étudiée. Faisant suite à des études cinétiques sur l'acarbose réalisées dans notre laboratoire, l'effet de l'inhibiteur protéique du haricot (α-AI) et celui des α-, β- et γ-cyclodextrines (CD) sont ici présentés. Spectre différentiel et sensibilité aux protéases des complexes APP-inhibiteurs ont également fait l'objet de notre étude. L'inhibition par α-AI est de type non-compétitif mixte quel que soit le substrat hydrolysé (amylose/maltopentaose). Le modèle correspondant contient les formes enzymatiques ES, EI, ESI, EI2 et ESI2. La sensibilité du complexe α-AI-APP à la subtilisine est augmentée par rapport à celle de l'enzyme seule suggérant un changement de conformation d'ailleurs établi par cristallographie... ba0yba0y Porcine pancreatic α-amylase (PPA) catalysed the hydrolysis of internal α-(1,4) glycosidic linkages in starch components, glycogen and maltodextrins, giving products with retaining conformation (α). It belongs to family 13 glycosyl-hydrolases. The peptidic sequence and the 2-Å tertiary structure have been reported. Following the use of acarbose as inhibitor in a previous work, the effect of the red bean protein inhibitor (α-AI) and α-, β- and γ-cyclodextrins (CD) have been reported. Differential spectrum analysis and protease sensitivity to the inhibitor amylase complexes have also been performed. α-AI inhibition is of the mixed non-competitive type whatever amylose or maltopentaose is used as substrate. The corresponding model model contains the ES, EI, ESI, EI2 and ESI2 enzymatic forms. The substilisin sensitivity of the α-AI-APP complex is higher than one of free PPA (no inhibitor present)... Thèse de doctorat Biochimie. Nutrition, aspects moléculaires et cellulaires Aix-Marseille 3 2001 ba0yba0 Mode of action by porcine pancreatic α-amylase. Inhibition by cyclodextrins and by Phaseolus protein inhibitor : characterisation of secondary sites 060893133 ba0yba06 Koukiekolo Roger Patrick 1968-... 070 060894628 ba0yba06 Marchis-Mouren Guy 727 026403153 ba0yba06 Université Paul Cézanne 1973-2011 295 029873827 Amylases rameau 029133513 Inhibiteurs rameau 029708761 Amylose rameau 030706823 Cinétique enzymatique rameau 030332168 Cyclodextrines rameau 027869377 Sites actifs (biochimie) rameau ba0yba0 027253139 Thèses et écrits académiques rameau 570 TEF FR Abes 20231215 AFNOR